Розроблено, виготовлено і протестовано діючий макет автономної багатокоміркової імуносенсорної камери, призначеної для роботи з приладами серії "Плазмон", яка придатна для багаторазового використання та тривалого зберігання імуносенсорного чіпа.

Індекс рубрикатора НБУВ: П857.82 + Е60*725.111.41

Рубрики:

Фітотоксини. Фітотоксикологія

Загальна зоологія

Шифр НБУВ: Ж100178 Пошук видання у каталогах НБУВ 

Одержано моноклональні антитіла (монАТ) FnII-2M, епітоп для яких знаходиться в фрагменті Aalpha 240-491 alphaC-регіону фібрин(оген)у людини. З використанням імуноферментного аналізу та методу поверхнево-плазмонного резонансу показано, що монАТ FnII-2M не реагували з фібриногеном, мономерним і полімерним фібрином desA, але реагували з фібрином desAB. Отже, лише після відщеплення фібринопептидів B епітоп для монАТ FnII-2M стає доступним. Одержані результати надають змогу припустити, що в фібриногені та мономерному та полімерному фібрині desA alphaC-регіони зв'язані з фібринопептидами B і відходять від остова молекули лише після їх відщеплення. На підставі одержаних результатів і наведених у науковій літературі даних комп'ютерно побудовано моделі просторової орієнтації alphaC-регіонів у молекулах фібриногену, фібрину desA і desAB.

Досліджено механізм експонування виявленої раніше неоантигенної детермінанти (NAD) фібринспецифічного моноклонального антитіла (монАТ) I-3c у 118-134 ділянці Bbeta-ланцюга фібрину. З використанням електрофоретичного і паралельно імуноферментного та ППР аналізу взаємодії фібрину desA з монАТ I-3c за присутності пептиду GPRP показано, що експонування NAD є результатом внутрішньомолекулярної перебудови Е-регіону мономера молекули фібрин(оген)у, яка ініціюється відщепленням фібринопептиду А.

Індекс рубрикатора НБУВ: Е60*725.111.4*042

Рубрики:

Загальна зоологія

Шифр НБУВ: Ж22412/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Індекс рубрикатора НБУВ: Е0*74*871 + Е70*732.2*725.111.3

Рубрики:

Загальна біологія

Біологія людини

Шифр НБУВ: Ж22412/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Індекс рубрикатора НБУВ: Е60*732.221

Рубрики:

Загальна зоологія

Шифр НБУВ: Ж22412/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Ферменты - активаторы фибриногена, протромбина, протеина С, выделенные из яда щитомордника обыкновенного и эфы многочешуйчатой, могут быть использованы в качестве "инструмента" как для исследований процесса тромбообразования на модельных системах, так и для диагностических целей в клинической практике. Разработанный на их основе комплекс диагностических тестов позволяет дать характеристику состояния системы гемостаза при разных патологиях, а также своевременно выявить нарушение равновесия между отдельными звеньями гемостаза. Тесты апробированы на плазме крови больных с заболеваниями сердечно-сосудистой системы, язвенной болезнью, нефритами, преэклампсиями в период беременности и др.; они высокочувствительны, информативны, легко выполнимы и не требуют дополнительного оборудования.

Антиплазминогеновое моноклональное антитело IV-1c (IV-1c), антигенная детерминанта которого локализована в Val709 - Gly718-участке протеазного домена плазминогена (Пг), способно индуцировать каталитическую активность в плазминогеновой составляющей комплекса Пг - IV-1c. Амидазная активность в комплексе Пг - IV-1c появляется после 2-часового лаг-периода. Lys-Пг активируется IV-1c с большей скоростью, чем с Glu-Пг. IV-1c угнетает реакцию образования Пг-стрептокиназного эквимолярного комплекса, ингибируя его полностью, если молярное соотношение Пг : IV-1c составляет 2 : 1. При постоянной концентрации Glu-Пг увеличение концентрации IV-1c до эквимолярной Пг сопровождается увеличением скорости активации последнего. При концентрациях IV-1c, превышающих таковую Glu-Пг, наблюдается резкое снижение скорости активации Пг. В то же время Glu-Пг при больших концентрациях, чем IV-1c, не ингибирует активацию Пг в комплексе с IV-1c. Зависимость скорости активации Glu-Пг от содержания в реакционной среде комплекса Glu-Пг - IV-1c имеет колоколообразную форму с оптимумом около 500 нМ.

Электрофоретический анализ компонентов комплекса в ходе реакции активации (на протяжении 6 ч) при концентрации Glu-Пг - IV-1c, равной 100 нМ, не выявил плазмина или Lys-Пг. При концентрации комплекса Glu-Пг - IV-1c 680 нМ уже в начальный период реакции активации наблюдается образование Lys-Пг и плазмина. Предложена кинетическая модель и рассмотрен молекулярный механизм реакции активации Пг в комплексе Пг - IV-1c.

Індекс рубрикатора НБУВ: Р252.325.5

Рубрики:

Антитіла (імунні тіла)

Шифр НБУВ: Ж21341/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Індекс рубрикатора НБУВ: Р410.140

Шифр НБУВ: Ж21341/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Исследовали связывание плазминогена с химотрипсиновыми фрагментами стрептокиназы и локализацию участков связывания плазминогена в первичной структуре стрептокиназы. При помощи иммуноферментного анализа показано связывание плазминогена со всеми фрагментами стрептокиназы, которое уменьшалось в ряду фрагментов 36 > 30 > 17 > 7 > 11 кДа. Локализацию участков связывания в первичной структуре стрептокиназы исследовали с применением иммобилизированных декапептидов, которые моделировали аминокислотную последовательность стрептокиназы. В присутствии 10 мМ 6-аминогексановой кислоты найдено 11 участков связывания для Glu- и миниплазминогенов человека, плазминогенов быка и свиньи, которые совпадают. Три участка были локализованы в alpha-домене стрептокиназы (T43-A72, N113-T126, Q133-V158), 5 участков в beta-домене (T163-L188, A203-S222, Q239-I264, Y275-L294, T315-L340) и 3 участка в gamma-домене (T361-R372, N377-E392, T397-N410). Высказано предположение, что в образовании плазминоген-стрептокиназного комплекса участвуют линейные участки полипептидной цепи стрептокиназы.

Плазминоген и протромбин являются ключевыми проферментами системы гемостаза. Исследование процессов их активации показало наличие ряда неферментативных активаторов проферментов, к которым относятся стрептокиназа и фрагмент Е фибрина. Фрагмент Е фибрина, полученный из комплекса ДД - Е индуцирует как фибриногенолитическую активность плазминогена, так и свертывающую активность протромбина. Значительное ускорение процесса активации протромбина высокомолекулярным фрагментом Е фибрина наблюдается в присутствии стрептокиназы. Возможно, подобный процесс является одним из факторов, приводящих к повторному тромбообразованию после проведения тромболитической терапии при инфаркте миокарда.

Індекс рубрикатора НБУВ: Е60*725.111.43

Рубрики:

Загальна зоологія

Шифр НБУВ: Ж21341/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Індекс рубрикатора НБУВ: Е60*732.223

Рубрики:

Загальна зоологія

Шифр НБУВ: Ж21341/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Представлено метод визначення загального гемостатичного потенціалу (ЗГП) (overall haemostasis potential) плазми крові, що дозволяє швидко і кількісно охарактеризувати баланс між системами зсідання крові і фібринолізу. Метод базується на аналізі кривої залежності величини поглинання світла згустком при 350 нм від часу, яка реєструє утворення і руйнування згустку в плазмі крові за присутності тромбопластину і t-PA. Метод дозволяє визначити три параметри системи згортання (час, швидкість утворення і максимальну мутність згустку) і три параметри системи фібринолізу (час напів- і повного руйнування згустку, його максимальну швидкість), а також інтегральну характеристику - площу під кривою, що характеризує розмір і час існування згустку, - і виражає ЗГП плазми крові. Показано, що величина ЗГП плазми хворих більша за таку у донорів у 3,8 разу, що погоджується з підвищеним рівнем фібриногену (4,25 мг/мл), розчинного фібрину (50 мкг/мл), D-димеру (630 нг/мл) і незначним зниженням активності активованого протеїну С (АРС) (93 %) у хворих. Активатор РС (АсРС) зменшує величину ЗГП плазми крові донорів і хворих відповідно у 1,6 і 3,7 разу. Додавання АсРС у плазму донорів збільшує амідазну активність тромбіну і АРС і не впливає на таку плазміну. Припущено, що дія АсРС на ЗГП опосередкована утворенням АРС, який сприяє зменшенню рівня інгібіторів TAFI і PAI-1 у досліджуваній плазмі.