Мета роботи - дослідити можливості практичного застосування субстратної специфічності alpha-L-рамнозидази Cryptococcus аlbidus. Для визначення активності та специфічності дії ензиму використовували п-нітрофенільні похідні моносахаридів. Здатність гідролізувати природні субстрати оцінювали за допомогою методів Davis і високоефективної рідинної хроматографії. Встановлено, що ензим виявляє вузьку специфічність щодо глікону синтетичних субстратів, гідролізує тільки п-нітрофеніл-alpha-L-рамнопіранозид (Кm 4,5 мМ) та п-нітрофеніл-alpha-D-глюкопіранозид (Кm 10 мМ). Найефективніше alpha-L-рамнозидаза C. albidus деградувала нарингін (Кm 0,77 мМ), вивільнюючи прунін та нарингенін. Кm для неогесперидину дорівнювала 3,3 мМ. Ефективність гідролізу нарингіну грейпфрутового та помелового соку становила 94 та 98 % за 60 хв (<$E40~symbol Р roman C>, 2 од/мл). У результаті оброблення зеленого чаю та апельсинового соку відзначалося зменшення вмісту рутину, нарирутину та гесперидину, що свідчить про здатність alpha-L-рамнозидази відщеплювати alpha-1,2- та alpha-1,6-зв'язану рамнозу від природних флавоноїдів. Таким чином, показано ефективність використання alpha-L-рамнозидази C. albidus для гідролізу флавоноїдів цитрусових соків та зеленого чаю з метою поліпшення їх смакових властивостей та одержання біодоступних глюкозидів флавоноїдів.

  Повний текст PDF - 444.955 Kb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"