Авдіюк К. В. Вплив іонів металів та хімічних реагентів на активність α-амілази Achromobacter sp. 7a / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2016. - Т. 78, № 2. - С. 21-32. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2016_78_2_4
Вивчено вплив катіонів та аніонів на активність alpha-амілази Achromobacter sp. 7a. Показано, що досліджений фермент стійкий до дії більшості аніонів, однак чутливий до ряду катіонів. Найбільш суттєвий інгібувальний вплив на активність alpha-амілази Achromobacter sp. 7a виявили іони Hg<^>2+, Al<^>3+, Fe<^>3+, Cu<^>2+ і Ag<^>+. Зниження активності alpha-амілази Achromobacter sp. 7a за присутності етилендіамінтетраацетату й етиленглікольтетраацетату свідчить про наявність у її структурі іонів металу. Суттєву роль у функціонуванні даного ферменту відіграють карбоксильні і сульфгідрильні групи, про що свідчить його інгібування 1-[3-(диметиламіно)пропіл]-3-етилкарбодіімід метіодидом і n-хлормеркурібензоатом відповідно. alpha-Амілаза Achromobacter sp. 7a не містить в активному центрі імідазольну групу гістидину, на відміну від більшості відомих глікозидаз. Досліджений фермент виявив високу стійкість до Твіну-20, сечовини і пероксиду водню, що робить його конкурентноспроможним з раніше описаними alpha-амілазами.Вивчення впливу катіонів та аніонів на активність alpha-амілаз Aspergillus flavus var. oryzae і Bacillus subtilis показало, що досліджені ферменти чутливі до більшості катіонів, але стійкі до дії аніонів. Найбільш суттєвий інгібуючий вплив на активність alpha-амілази A. flavus var. oryzae виявили іони Al<^>3+ і Fe<^>3+, в той час як на активність alpha-амілази B. subtilis - іони Hg<^>2+, Cu<^>2+ і Fe<^>3+. Пригнічення активності alpha-амілаз A. flavus var. oryzae та В. subtilis за присутності етиленглікольтетраацетату свідчить про наявність у їх структурі іонів металів. Важливу роль у ферментативному каталізі обох ензимів відіграють карбоксильні групи, про що свідчить їх інгібування 1-[3-(диметиламіно)пропіл]-3-етилкарбодіімід метіодидом. Про ймовірну участь сульфгідрильних груп у функціонуванні alpha-амілази B. subtilis свідчить її інгібування n-хлормеркурібензоатом, N-етилмалеімідом і сульфітом натрію. На відміну від більшості глікозидаз, досліджені ензими не містять в активному центрі імідазольну групу гістидину. Цитованість авторів публікації:Авдіюк К.Варбанець Л.
Бібліографічний опис для цитування: Авдіюк К. В. Вплив іонів металів та хімічних реагентів на активність α-амілази Achromobacter sp. 7a / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2016. - Т. 78, № 2. - С. 21-32. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2016_78_2_4. Додаткова інформація про автора(ів) публікації: (cписок формується автоматично, до списку можуть бути включені персоналії з подібними іменами або однофамільці)Авдіюк Катерина Володимирівна (біологічні науки)Варбанець Людмила Дмитрівна (біологічні науки)
Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"
|