Зазначено, що модифікація вуглеводного компонента надає можливість встановити його роль у вияві структурно-функціональних властивостей глікопротеїнів. Проведено порівняльні дослідження активності та стабільності нативної та модифікованої за допомогою окислення перйодатом натрію alpha-галактозидази Cladosporium cladosporioides. Для визначення активності alpha-галактозидази використано синтетичний n-нітрофенільний субстрат, а також мелібіозу, рафінозу та стахіозу. Модифікація вуглеводного компонента спричиняла значний вплив на каталітичні властивості ензиму, відмічалося зниження як Vmax, так і спорідненості ензиму щодо природних і синтетичних субстратів. Нативний ензим зберігає понад 50 % від максимальної активності у діапазоні 20 - 60 <^>oC, в той час як для модифікованого ензиму, за тих самих умов, цей діапазон звужується та становить 30 - 50 <^>oC. Модифікована alpha-галактозидаза характеризується вищою термостабільністю в нейтральній зоні рН. Залишкова активність модифікованої alpha-галактозидази у разі обробки 70 %-ми (v/v) метанолом, етанолом і пропанолом склала близько 30 %. Близько 50 % від вихідної активності реєструвалося за використання 40 %-го етанолу та пропанолу, а також 50 %-го метанолу. Вперше показано, що модифікація alpha-галактозидази C. cladosporioides перйодатом натрію супроводжувалася значним зниженням активності та стабільності ензиму, яке спричинене, можливо, конформаційними змінами в третинній і четвертинній структурі молекули протеїну.

  Повний текст PDF - 1.693 Mb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"