Наукова періодика України Ukrainian Biochemical Journal


Карахим С. А. 
Об истинных и кажущихся константах Михаэлиса в энзимологии. I. Отличительные признаки / С. А. Карахим // Український біохімічний журнал. - 2011. - Т. 83, № 5. - С. 94-109. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2011_83_5_14
Рассмотрены различия между истинными и кажущимися константами скорости и константами Михаэлиса. Истинными являются константы скорости элементарных стадий реальных механизмов, и могут быть определены только для надежно установленного механизма, для которого получено уравнение начальной скорости, из которого виден физический смысл этих констант и которое позволяет найти способ их расчета. Истинная константа Михаэлиса Km выражается уравнением Km = (k-1 + k2)/k1. Значения истинных констант не зависят от концентраций реактантов, активаторов, ингибиторов, посторонних веществ и pH. Кажущиеся константы скорости - это такие константы скорости сложной реакции, которые наблюдаются при описании ее уравнением простой реакции. Они могут быть функциями нескольких истинных констант скорости и/или концентраций реагирующих веществ и не имеют ясного физического смысла, обеспечивая лишь формальную связь между скоростью реакции и концентрацией реактанта вне зависимости от изучаемого механизма. Константа Михаэлиса, рассчитанная на основании половины предельной скорости, является кажущейся константой.Проанализировано уравнение для кажущейся константы Михаэлиса <$E K sub roman m sup app> энзиматических реакций, протекающих с участием активаторов, выраженного через субстратную константу <$E K sub s> и константу скорости распада энзим-субстратного комплекса <$E k sub cat>. Показано, что, хотя формально механизмы таких реакций можно записать в виде схемы, аналогичной модели Михаэлиса - Ментен, и получить выражение для кажущейся константы Михаэлиса в виде уравнения <$E K sub roman m sup app~=~K sub s~+~k sub cat "/" k sub 1>, но использовать такой подход для исследования всех реакций с участием активаторов нельзя. Указанное уравнение в общем случае не соблюдается, его можно выполнять только для некоторых механизмов или при определенных соотношениях кинетических параметров энзиматических реакций.Приведен критический анализ метода Слейтера - Боннера, применяющегося для графического определения субстратной константы (<$E K sub roman s>) по линейной зависимости кажущейся константы Михаэлиса (<$E {roman K sub m} sup app>) от предельной скорости (<$E {roman V} sup app>) энзиматических реакций, протекающих с участием активаторов. Показано, что, хотя формально можно записать механизмы таких реакций в виде схемы, аналогичной модели Михаэлиса - Ментен, и найти взаимосвязь <$E {roman K sub m} sup app> и <$E {roman V} sup app> в виде уравнения <$E {roman K sub m} sup app~=~roman K sub s~+~{roman V} sup app "/" k sub 1 [ roman E ] sub 0> (где [E]0 - общая концентрация энзима, а <$E k sub 1> - константа скорости образования энзим-субстратного комплекса из свободных энзима и субстрата), с помощью которого рассчитывать <$E roman K sub s> и индивидуальные константы скорости, но это неправильно и применять такой подход для исследования всех реакций с участием активаторов нельзя. Указанное уравнение в общем случае не соблюдается, его можно выполнять только для некоторых механизмов или при определенных соотношениях кинетических параметров энзиматических реакций.
  Повний текст PDF - 688.198 Kb    Зміст випуску     Цитування публікації

Цитованість авторів публікації:
  • Карахим С.

  • Бібліографічний опис для цитування:

    Карахим С. А. Об истинных и кажущихся константах Михаэлиса в энзимологии. I. Отличительные признаки / С. А. Карахим // Український біохімічний журнал. - 2011. - Т. 83, № 5. - С. 94-109. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2011_83_5_14.

      Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"
     
    Відділ інформаційно-комунікаційних технологій
    Пам`ятка користувача

    Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського