Бази даних


Наукова періодика України - результати пошуку


Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"

Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Реферативна база даних (3)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій



Пошуковий запит: (<.>A=Карковська М$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 3
Представлено документи з 1 до 3
1.

Карковська М. 
Використання флавоцитохрому b2, іммобілізованого на магнітних мікрочастинках, у багатократному ензиматичному аналізі L-лактату [Електронний ресурс] / М. Карковська, О. Смуток, М. Гончар // Вісник Львівського університету. Серія біологічна. - 2016. - Вип. 72. - С. 25-32. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/VLNU_biol_2016_72_5
Розробка селективних, чутливих і водночас недорогих методів аналізу важливих з практичної точки зору аналітів - біомаркерів найбільш поширених захворювань та індикаторів якості фармацевтичних препаратів і харчових продуктів є актуальною проблемою сьогодення. Серед таких біомаркерів важлива роль належить L-лактату - універсальному метаболіту більшості живих рганізмів. Раніше було розроблено високоселективний та недорогий ензиматично-фотометричний метод визначення L-лактату на основі L-лактат: цитохром с-оксидоредуктази (КФ 1.1.2.3; флавоцитохрому b2; ФЦ b2) з формуванням кольорового продукту - розчинної форми Берлінської блакиті за наявності специфічного розчинника. Перевагами запропонованого методу/набору є абсолютна селективність, простота процедури аналізу та низька ціна порівняно з аналогічними комерційними наборами. Мета роботи - дослідити можливість повторного використання флавоцитохрому b2, іммобілізованого на магнітних мікрочастинках, для ензиматичного визначення вмісту L-лактату, не знижуючи точності визначення. Доведено, що біофункціоналізовані ферментом магнітні мікрочастинки можуть бути використані для проведення багаторазового (принаймні шестиразового) ензиматичного аналізу L-лактату.
Попередній перегляд:   Завантажити - 596.64 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
2.

Смуток О. В. 
Оптимізація синтезу та розробка схеми очищення D-лактат: цитохром с оксидоредуктази рекомбінантного штаму дріжджів Ogataea (Hansenula) polymorpha "tr6" [Електронний ресурс] / О. В. Смуток, М. І. Карковська, Т. М. Прокопів, М. В. Гончар // Біологічні студії. - 2018. - Т. 12, № 1. - С. 5-16. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/bist_2018_12_1_3
Здійснено оптимізацію умов синтезу D-лактат: цитохром с оксидоредуктази (КФ 1.1.2.4; DLDH) клітинами рекомбінантного штаму дріжджів Ogataea (Hansenula) polymorpha "tr6" (gcr1 catX -cyb2/DLD1). Штам характеризується порушенням глюкозної катаболітної репресії, делецією гена CYB2, що кодує L-лактат: цитохром с оксидоредуктазу, та шестикратним надсинтезом DLDH. Проведено виділення й очищення цільового ферменту з використанням іонообмінної хроматографії. Оптимізовано склад культурального середовища й умов культивування дріжджів для одержання біомаси клітин із найвищою питомою активністю DLDH. Аналіз ростової біомаси штаму O. polymorpha "tr6" виявив, що клітини рекомбінантних дріжджів найкраще ростуть на середовищі з 1 % гліцеролом і 0,5 % рацематом лактату, водночас найвища питома активність DLDH і найнижча неспецифічна фериціанідредуктазна активність спостерігаються під час вирощування клітин на середовищі з 1 % етанолом і 0,5 % рацематом лактату. Досліджено вплив деяких іонів двовалентних металів на активність DLDH у пермеабілізованих клітинах O. polymorрha "tr6". З'ясовано, що додаткове внесення в поживне середовище іонів Zn<^>2+ помітно підвищує активність DLDH у безклітинних екстрактах дріджджів. Виділення мембранозв'язаного ферменту DLDH здійснено з використанням методів фізичного руйнування клітин. Очищення DLDH проводили на іонообмінному сорбенті DЕАЕ-Toyopearl 650M. Вихід ферменту після хроматографічного очищення становив майже 50 %. Найвища питома активність в окремих фракціях зі семикратним ступенем очищення сягала 1,1 <$E roman {Од.~cdot~мг sup -1}>. Досліджено деякі фізико-хімічні властивості очищеного препарату DLDH рекомбінантного штаму дріжджів O. polymorpha "tr6".
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.841 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
3.

Смуток О. 
Виділення, очищення, стабілізація та характеристика флавоцитохрому b2 із клітин надпродуцента Ogataea polymorрha "tr1" (gcr1 catX CYB2) [Електронний ресурс] / О. Смуток, М. Карковська, Н. Стасюк, М. Гончар // Вісник Львівського університету. Серія біологічна. - 2018. - Вип. 77. - С. 3-15. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/VLNU_biol_2018_77_3
Опрацьовано новий метод виділення, очищення та стабілізації L-лактат: цитохром с оксидоредуктази (КФ 1.1.2.3; флавоцитохром b2, ФЦ b2) із клітин рекомбінантного штама дріжджів Ogataea (Hansenula) polymorpha "tr1" (gcr1 catX CYB2) та досліджено фізико-хімічні властивості очищених препаратів ферменту. Штам характеризується порушенням глюкозної катаболітної репресії та п'ятикратним надсинтезом ФЦ b2, порівняно із батьківським штамом дикого типу. Для забезпечення максимального виходу мембранозв'язаного ФЦ b2, досліджено вплив низки детергентів і оптимізовано умови виділення ферменту. Для очищення ФЦ b2 розроблено новий метод афінної хроматографії, який грунтується на використанні цитохрому с як природного ліганда, іммобілізованого на амінопропілсилохромі. Ефективність розробленого методу афінної хроматографії було порівняно з іонообмінною хроматографією на DЕАЕ-Toyopearl 650M целюлозі. За використання обох типів хроматографії питома активність ФЦ b2 у ферментних препаратах становила <$E 10~roman {Од.~cdot~мг sup -1}>, а вихід очищеного ферменту коливався в межах 75 - 95 %. Ступінь очищення цільового ферменту від баластних білків оцінено за допомогою електрофорезу в ПААГ за денатуруючих умов за наявності SDS. Досліджено дію низки стабілізуючих агентів і умов зберігання, щоби забезпечити підтримання максимальної активності ФЦ b2. Найкращий стабілізуючий ефект спостерігали за використання 70 % амонію сульфату і зберігання препарату за температури -20 <$E symbol Р>C. Визначено деякі фізико-хімічні параметри очищеного ферменту з клітин O. polymorрha "tr1", зокрема: молекулярну масу і спектральні характеристики окисленої та відновленої форм фермента.
Попередній перегляд:   Завантажити - 709.139 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського