Книжкові видання та компакт-диски Журнали та продовжувані видання Автореферати дисертацій Реферативна база даних Наукова періодика України Тематичний навігатор Авторитетний файл імен осіб
|
Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер "Mozilla Firefox" |
|
|
Повнотекстовий пошук
Пошуковий запит: (<.>A=Калачнюк М$<.>) |
Загальна кількість знайдених документів : 10
Представлено документи з 1 до 10
|
1. |
Калачнюк М. С. Ензимна активність клітин окремих мікроорганізмів-симбіонтів рубця за дії екзогенних чинників [Електронний ресурс] / М. С. Калачнюк, Д. О. Мельничук, Л. Г. Калачнюк, M. Мароунек, О. Г. Савка, Г. І. Калачнюк // Науковий вісник Львівського національного університету ветеринарної медицини та біотехнологій ім. Ґжицького. - 2013. - Т. 15, № 1(1). - С. 314-323. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/nvlnu_2013_15_1(1)__57
| 2. |
Мароунек М. Гиполипидемический эффект амидированной целлюлозы [Електронний ресурс] / М. Мароунек, З. Волек, Я. Тума, Д. Душкова, М. С. Калачнюк, Л. Г. Калачнюк, Г. І. Калачнюк // Науковий вісник Львівського національного університету ветеринарної медицини та біотехнологій ім. Ґжицького. - 2014. - Т. 16, № 3(2). - С. 205-212. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/nvlnu_2014_16_3(2)__33
| 3. |
Калачнюк Л. Г. Ізозим ЛДГ5(М4 – γ2) – ключовий молекулярний маркер пошкоджень субструктур гепатоцитів у новонароджених телят за аліментарної діареї [Електронний ресурс] / Л. Г. Калачнюк, І. М. Басараб, Д. О. Мельничук, C. Д. Мельничук, М. С. Калачнюк, Г. І. Калачнюк // Науковий вісник Львівського національного університету ветеринарної медицини та біотехнологій ім. Ґжицького. - 2012. - Т. 14, № 2(2). - С. 39-44. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/nvlnu_2012_14_2(2)__10
| 4. |
Калачнюк Л. Г. Окиснення лактату та локалізація лдг у субструктурах клітини за умов дії екзогенних факторів [Електронний ресурс] / Л. Г. Калачнюк, І. М. Басараб, Д. О. Мельничук, C. Д. Мельничук, М. С. Калачнюк, О. В. Кошман, Г. І. Калачнюк // Науковий вісник Львівського національного університету ветеринарної медицини та біотехнологій ім. Ґжицького. - 2011. - Т. 13, № 4(2). - С. 80-86. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/nvlnu_2011_13_4(2)__18
| 5. |
Калачнюк М. С. Роль кінцевої реакції анаеробного гліколізу в молекулярних механізмах регуляції обмінних процесів у гепатоцитах неонатальних телят за діареї [Електронний ресурс] / М. С. Калачнюк, І. М. Басараб, Л. Г. Калачнюк, Д. О. Мельничук, С. Д. Мельничук, Г. І. Калачнюк // Біологія тварин. - 2012. - Т. 14, № 1-2. - С. 121-127. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/bitv_2012_14_1-2_17 Показано, що в молекулярних механізмах регуляції обмінних процесів у гепатоцитах неонатальних телят за умов розвитку діареї аліментарного походження особливу роль відіграє анаеробний гліколіз і, зокрема, його одинадцята (кінцева) лактатдегідрогеназна реакція. За дії факторів діареї у тканині печінки неонатальних телят вірогідно знижується концентрація лактату і підвищується вміст пірувату. В цьому разі в цитозоль-мікросомальній та мітохондріальній фракціях гепатоцитів вірогідно зростає активність лактатдегідрогенази, а також суттєво змінюється її спектр множинних молекулярних ізоформ. Обсяги електрофоретично більш рухливих тетрамерів (Н4 - <$E alpha sub 1>, Н3М1 - <$E alpha sub 2>, Н2M2 - <$E beta> і H1M3 - <$E gamma sub 1>) знижуються за діареї на тлі багатократного збільшення молярного відсотку тетрамера M4 - <$E gamma sub 2>. Наведені зміни пов'язуються із значними пошкодженнями структурно-функціонального стану гепатоцитів, особливо мембран.
| 6. |
Калачнюк М. С. Умови проведення полімеразної ланцюгової реакції у лабораторній практиці (методичні аспекти) [Електронний ресурс] / М. С. Калачнюк, Л. Г. Калачнюк, Д. О. Мельничук, С. Д. Мельничук, Г. І. Калачнюк // Біологія тварин. - 2012. - Т. 14, № 1-2. - С. 660-667. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/bitv_2012_14_1-2_111 Наведено всебічну методологічну оцінку умов проведення найбільш поширеного в лабораторній практиці сучасного молекулярно-біологічного методу - полімеразної ланцюгової реакції (ПЛР). Увагу звернено на чітке і обов'язкове дотримання всіх вимог і правил проведення ПЛР, включаючи етапи підготовки біоматеріалу до дослідження, типової ПЛР-ампліфікації (денатурації, ренатурації і синтезу), одержання на матриці РНК комплементарної ДНК з допомогою ревертази та остаточної детекції продуктів ПЛР-ампліфікації. У цьому аспекті серед варіантів методу полімеразної ланцюгової реакції виділяється ПЛР у реальному часі, в основі якого лежить кількісна детекція утвореного ПЛР-продукту. Всі діагностичні переваги ПЛР-аналізу (пряме визначення наявності збудників, висока специфічність, висока чутливість, універсальність та ін.) досягаються тільки за умов бездоганної чистоти обладнання і засобів у приміщеннях лабораторії, чіткої організації праці та професіоналізму співробітників.
| 7. |
Калачнюк Л. Г. Молекулярні ізоформи та активність лактатдегідрогенази у субструктурах клітини за дії екзогенних факторів [Електронний ресурс] / Л. Г. Калачнюк, І. М. Басараб, Д. О. Мельничук, С. Д. Мельничук, М. С. Калачнюк, О. В. Кошман, Г. І. Калачнюк // Біологія тварин. - 2011. - Т. 13, № 1-2. - С. 103-108. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/bitv_2011_13_1-2_13 Показано різниці у спектрі молекулярних ізоформ та активностях лактатдегідрогенази (ЛДГ) цитозоль-мікросомальної та мітохондріальної фракцій гепатоцитів. Хоча ензим локалізується в цитоплазмі, сімейство його ізоформ змінює свої фізико-хімічні властивості, будову і каталітичну активність у зв'язку з наближенням до окремих субструктур клітини та передусім до мембран мітохондрій. За аліментарної діареї неонатальних телят у цитозоль-мікросомальній і мітохондріальній фракціях гепатоцитів вірогідно зростає активність ЛДГ переважно за рахунок збільшення молярного відсотку ізозиму ЛДГ5. Застосування ліпосомальної форми біологічно активної домішки, що містить ессенціальні фосфоліпіди молока (БАД LP FLP-MD), у поєднанні з традиційним лікуванням вірогідно наближає до рівня контролю спектр множинних молекулярних ізоформ ЛДГ у субклітинних структурах та ензимну активність.
| 8. |
Калачнюк М. С. Оцінка стану новонароджених щенят породи йоркширський тер’єр з неонатальною гіпоксією після кесарового розтину [Електронний ресурс] / М. С. Калачнюк, О. А. Вальчук // Науковий вісник Львівського національного університету ветеринарної медицини та біотехнологій ім. Ґжицького. - 2015. - Т. 17, № 1(2). - С. 37-41. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/nvlnu_2015_17_1(2)__11
| 9. |
Мароунек М. Вплив природних і синтетичних каротиноїдів на деякі характеристики жовтка: колір і окисну стабільність ліпідів [Електронний ресурс] / М. Мароунек, M. Шкрживан, M. Енглмаєрова, М. С. Калачнюк, Л. Г. Калачнюк // Науковий вісник Львівського національного університету ветеринарної медицини та біотехнологій ім. Ґжицького. - 2015. - Т. 17, № 1(2). - С. 107-111. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/nvlnu_2015_17_1(2)__25
| 10. |
Калачнюк М. С. Участь інтермедіатів катаболізму глутаміну в процесах мікробного амонієгенезу в рубці [Електронний ресурс] / М. С. Калачнюк, Д. О. Мельничук, Л. Г. Калачнюк, М. Мароунек, O. Г. Савка, Г. I. Калачнюк // Біологія тварин. - 2013. - Т. 15, № 2. - С. 56-65. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/bitv_2013_15_2_9 За допомогою класичних і сучасних методів досліджень у дослідах in vitro з'ясовано перетворення глутаміну комплексом мікроорганізмів-симбіонтів вмістимого рубця, одержаного через фістули від телят із сформованим рубцевим типом травлення. Під час 96-годинної інкубації у разі кожного відбору аліквот культурального середовища проведено визначення біохімічних показників контрольних і дослідних зразків. У дослідні культуральні середовища, крім 40 мМ глутаміну або глутамату, додавали йонофор монензин у кінцевій концентрації 5 мг/л. Увагу звернено на визначення концентрації водневих іонів (pH), редокс-потенціалу (Eh), NH3, протеїну, глутаміну, суми й окремих індивідуальних летких жирних кислот (ЛЖК) та ін., а також активність ензимів <$Ealpha>-кетоглутаратдегідрогенази, глутамінсинтетази, L-аспартат:2-оксо-глутаратамінотрансферази і L-аланін:2-оксоглутаратамінотрансферази. Показано, що клітини змішаної популяції мікроорганізмів-симбіонтів рубця метаболізують глутамін через утворення глутамату і піроглутамату (піролідонкарбонову кислоту) до амоніаку й низькомолекулярних карбонових кислот. Процеси перетворення глутаміну супроводжуються специфічними змінами фізико-хімічних властивостей культурального середовища і, передусім, вірогідним зміщенням у бік менших від'ємних величин Eh та підвищенням pH, що неоднозначно позначається на ензимних реакціях, які залучені у метаболізм аміду глутамінової кислоти та його інтермедіатів (інгібується активність <$Ealpha>-кетоглутарат-дегідрогенази й активуються амінотрансферази на тлі зростання вмісту проміжних та кінцевих продуктів деградації глутаміну). Монензин має здатність вірогідно захищати глутамін та такі його ітермедіати, як глутамат і піроглутамат, від швидкої мікробної дегредації, що підтверджується суттєвим зниженням рівнів pH, аміаку, суми ЛЖК, ацетату, бутирату, активності <$Ealpha>-кетоглутаратдегідрогенази та глутамінсинтетази за паралельного підвищення рівнів редокс-потенціалу, активності амінотрансфераз і білкового фонду. Регуляторна роль йонофору в процесах асиміляції азоту в рубцевому середовищі найбільш виразно проявляється у його селективному інгібуванні росту й розвитку грампозитивних бактерій, будова клітинних оболонок і мембран у яких є іншою, ніж у грамнегативних мікробів та гальмуванні ензимних реакцій, задіяних у механізми метаболізму глутаміну, глутамату і піроглутамату, що, очевидно, функціонують в окремому циклі інтра- й екзоцелюлярних перетворень азотовмісних сполук.
|
|
|