Проведено порівняльне дослідження ряду олігосахаридів - немодифікованого декстрану, альдегід-декстрану, альдегід-декстран сульфату (АДС) та альдегід-етилцелюлози як матеріалів з метою створення матричних структур для афінних біосенсорів. Показано, що модифікований полімерний олігосахарид-альдегід-декстран сульфат є оптимальним матеріалом для створення нового типу матриці. Основною відмінністю АДС-матриці від раніше розроблених подібних структур є наявність у ній двох активних функціональних груп - альдегідної та сульфатної. Ці групи роблять уможливлим диференціювання між ними функцій електростатичного притягання та ковалентного зв'язування біомолекул.

Спектроскопію з використанням поверхневого поляритон-плазмонного резонансу застосовано для порівняльного дослідження властивостей різних полісахаридів. Доведено можливість застосування цього методу для комплексного дослідження полімерів, що використовуються в рідинній хроматографії та зв'язаних з нею технологіях. Кінетику адсорбції білків, нагрів лазерним променем, набухання, прозорість і цілісність гелевої структури якісно оцінено для немодифікованого декстрану, декстран-сульфату, альдегід-декстран-сульфату й альдегід-етилцелюлози.

Встановлено, що активність сироваткових поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) змінюється з віком у практично здорових людей віком 25 - 70 років. При цьому найбільше (приблизно в 3 - 4 рази) змінюється активність сироваткових IgG ПРІГ в бік збільшення, тоді як активність IgM ПРІГ, навпаки, не підвищується, а іноді з віком навіть знижується. Активність сироваткових IgA ПРІГ варіює значно більше, ніж активність IgG ПРІГ, і до того ж активність IgА ПРІГ набагато менше залежить від віку, ніж IgG ПРІГ. Вікові зміни активності сироваткових ПРІГ у людей, що належать до різних класів імуноглобулінів, можуть свідчити про важливу функціональну роль цих імуноглобулінів, яку ще слід виявити.

Розглянуто проблему схожості та відмінностей між натуральними антитілами (НАт) і поліреактивними імуноглобулінами (ПРІГ), які здатні перехресно взаємодіяти з деякими неспорідненими антигенами. Аналіз механізмів неспецифічної взаємодії з антигенами ПРІГ і НАт свідчить про те, що між цими субстанціями є суттєві відмінності, які надають можливість класифікувати ці субстанції як різні типи імуноглобулінових молекул. До основних відмінностей між ПРІГ і НАт можна віднести як механізми зв'язування вказаних імуноглобулінових молекул з антигенами, так і афінність цього зв'язування, а також зовсім відмінний вплив деяких низькомолекулярних речовин на ефективність їх взаємодії з антигенами. На підставі одержаних даних можна припустити, що оскільки ПРІГ і НАт принципово відрізняються за властивостями, то вони, мабуть, виконують не тільки схожі, а й відмінні функції імунної системи.

Відкритий раніше феномен підсилення реакції зв'язування поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) із антигенами за присутності протаміну і Твіну 20 досліджено детальніше. Проведено порівняльній аналіз динаміки зв'язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном, визначено константи швидкості реакції, а також константи афінності ПРІГ до антигену за присутності оптимальних доз протаміну та за його відсутності. Показано, що константа швидкості зв'язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном за присутності оптимальних доз протаміну не збільшується, а навіть зменшується в 2 рази. Проте за присутності протаміну у 30 разів збільшується концентрація реакційноздатних молекул ПРІГ, за рахунок чого помітно збільшується швидкість взаємодії. Протамін впливає на константу афінності зв'язування ПРІГ із розчиненим антигеном і збільшує її приблизно в 3 рази. Зроблено припущення, що подібний ефект протаміну пов'язаний з його впливом на структуру молекул ПРІГ, внаслідок чого вони змінюють свою конформацію та ефективніше зв'язуються з антигенами.

Індекс рубрикатора НБУВ: Е0*74*871 + Е60*74*727

Рубрики:

Загальна біологія

Загальна зоологія

Шифр НБУВ: Ж21341/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Індекс рубрикатора НБУВ: К204.3

Рубрики:

Структурні та фазові перетворення в металах і сплавах. Теорія термічної обробки

Шифр НБУВ: Ж101239 Пошук видання у каталогах НБУВ 

Розглянуто динаміку зв'язування поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) з іммобілізованим на імунологічних платах антигеном із врахуванням раніше встановленого авторами механізму взаємодії ПРІГ з антигенами. Процес зв'язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном описано за допомогою систем диференціальних рівнянь, розв'язання яких надало змогу одержати математичні вирази залежності кількості "активних" і "неактивних" ПРІГ, а також ПРІГ, зв'язаних із іммобілізованим антигеном залежно від часу перебігу реакції. За допомогою програми Microsoft Excel проведено обчислення теоретичних кривих кінетики зв'язування ПРІГ із антигеном і кількості "активних" та "неактивних" ПРІГ у розчині за різних констант швидкості реакції. Підтверджено раніше зроблені авторами висновки про дуже високу залежність реакції ПРІГ з антигенами від температури.