Досліджено роль лізинзв'язувальних ділянок кринглових доменів К1-4 і К5 плазміногену (Пг) у процесі його активації стрептокіназою (СК). Швидкість активації Glu- і Lys-Пг відповідно у 26 і 40 разів перевищує швидкість активації міні- та мікро-Пг. 6-Аміногексанова кислота (6-АГК) у межах концентрацій <$E 10 sup -5~-~10 sup -2> М інгібує активацію Glu-, Lys- і міні-Пг і не впливає на активацію мікро-Пг. Повне інгібування активації Lys-Пг спостерігається за <$E 10 sup -3> М 6-АГК, тоді як активація міні-Пг пригнічується на 90 %, а Glu-Пг - на 70 % за <$E 10 sup -2> М 6-АКГ. Ізольовані крингли К1-3 і К4 інгібують активацію Glu-Пг стрептокіназою, <$E roman [I] sub 50> для них становить 4,0 і <$E 8,1~cdot~10 sup -6> М відповідно. Каталітична активність комплексів Glu-Пг - СК, Lys-Пг - СК і плазмин (Пм) - СК відносно до хромогенного субстрату S 2251 не інгібується 6-АГК у межах концентрацій <$E 10 sup -5~-~10 sup -2> М. Активація субстратного Пг комплексом Пм - СК також пригнічується 6-АГК у діапазоні концентрацій <$E 10 sup -5~-~10 sup -2> М, однак цей ефект виражено значно слабше, ніж у випадку активації стрептокіназою. Відщеплення C-кінцевого лізину або хімічна модифікація NH2-груп амінокислотних залишків молекули СК також призводять до зниження швидкості активації Glu-Пг. Лізинзв'язувальні ділянки К1-4 і К5 молекули Пг є важливими на всіх етапах процесу активації, до яких входять: утворення еквімолярного комплексу; структурні перебудови, що призводять до формування в Пг активного центру; зв'язування субстратного Пг з активаторним комплексом Пг - СК.

Лізинзв'язувальні ділянки К1-4 плазміногену є необхідними для забезпечення високої швидкості активації плазміногену стрептокіназою.

• Гриненко Тетяна Вікторівна (біологічні науки)

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"