Мета роботи - ідентифікація білка з екстракту клітин людини, який специфічно взаємодіє з апуриновим/апіримідиновим (АР) сайтом у складі часткового дуплексу ДНК, що містить виступаючі 5'- і 3'-кінці та імітує кластерне пошкодження ДНК. Методи дослідження: зшивання білка з АР-ДНК, опосередковане утворенням основи Шиффа, MALDI-TOF мас-спектрометрія, хроматографія і гель-електрофорез. Білок клітинних екстрактів людини, який формує мажорний ковалентний адукт з АР-ДНК, що містить виступаючі кінці, ідентифіковано як субодиниця Ku80 Ku-антигену за допомогою методу пептидного картування, заснованого на даних MALDI-TOF мас-спектрометрії. Показано, що Ku-антиген, виділений з клітин HeLa, формує ковалентні адукти, електрофоретична рухливість яких відповідає рухливості адуктів, утворених білками з клітинних екстрактів. Висновки: субодиниця Ku80 Ku-антигену може специфічно взаємодіяти з АР-ДНК, формуючи адукти, опосередковані утворенням основи Шиффа, електрофоретична рухливість яких залежить від структури кінців ДНК. Розбіжності в електрофоретичній рухливості можуть обумовлюватися зшиванням АР-ДНК з різними амінокислотними залишками білка, що в свою чергу може відображати різне розташування АР-ДНК у комплексі з Ku-антигеном.

 Наукова періодика України 

---

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"