Очищення препаратів рекомбінантної субодиниці В (SbB) дифтерійного токсину (DT), синтезованої в цитоплазмі, периплазмі та нерозчинних тільцях включення клітин Escherichia coli, проведені за допомогою металоафінної хроматографії після руйнування бактеріальної ДНК і клітинної стінки ензимами, надало можливість позбутися домішок ендогенних пороформуючих протеїнів. Показано, що рекомбінантні похідні DT, SbB і CRM197 мають однакову спорідненість із рецепторами чутливих і резистентних до токсину клітин ліній Vero і L929 відповідно. Прикладання позитивного потенціалу з боку додавання SbB (0,3 мкг/мл) до фосфатидилетаноламінвмісної бішарової мембрани у розчині 1 М KCl (pH 4,8) призводить до утворення потенціалозалежних іонних каналів із провідністю 20 пСм, як показано у класичних дослідженнях природного DT. За даними порівняльного аналізу, характеристики утворення та функціонування каналів DT найкраще відтворюються SbB, синтезованою в неактивній формі у вигляді тілець включення, та ренатурованою in vitro.

  Повний текст PDF - 946.558 Kb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"