Мета роботи - розроблення методу виділення лізоциму з протеїну курячого яйця. Лізоцим виділяли за допомогою методу диференційної денатурації протеїнів шляхом нагрівання зі зміною pH середовища, наступною нейтралізацією, діалізом і доочищенням з використанням гель-хроматографії на Sephadex G-50. Активність визначали pf бактеріолітичним методом (субстрат - Micrococcus lysodeikticus 4698), чистоту ензиму і молекулярну массу - SDS-електрофорезом і мас-спектрометрією. Модифіковано спосіб виділення лізоциму з протеїну курячого яйця з виходом ензиму 3,2 +- 0,2 % і бактеріолітичною активністю 22 025 - 1500 од/мг. Згідно з даними електрофорезу виділений ензим характеризується високим ступенем чистоти (~ 95 - 98 %) - за основними фізико-хімічними характеристиками подібний до лізоциму фірми AppliChem. Одержаний продукт зберігається в кристалічному стані за умов низьких температур (-<$E24~symbol Р roman C>) упродовж 9 міс. Запропонований спосіб виділення надає змогу одержувати за лабораторних умов стабільний активний лізоцим із протеїну курячого яйця з високим ступенем чистоти для використання у біотехнології.

  Повний текст PDF - 667.931 Kb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"