Афінна хроматографія з подальшою ідентифікацією селективно зв'язаних протеїнів є ефективним засобом виявлення нових біологічно значущих молекулярних взаємодій. Використовуючи цей метод раніше (Mkrtchyan et al., 2015) було ідентифіковано нові протеїни - мішені для тіаміну, серед яких, зокрема, наявні ензими малатдегідрогеназа та глутаматдегідрогеназа і кілька інших протеїнів. З метою з'ясування специфічності взаємодії цих протеїнів з тіаміном було синтезовано 2 афінних сорбенти - з тіаміном як лігандом (т-АС) і без тіаміну. Порівняльне дослідження здатності деяких протеїнів з екстрактів мозку ссавців зв'язуватися у процесі афінної хроматографії на цих сорбентах показало відмінності у спектрах елюйованих протеїнів. Результати свідчать, що малатдегідрогеназа і глутаматдегідрогеназа, а також протеїни, що демонструють тіамінмонофосфатазну, тіаміндифосфатазну, гуанозиндифосфатазну, гуанозинтрифосфатазну й інозинмонофосфатазну активності, зв'язуються тільки з т-АС, що свідчить про специфічність їх взаємодії з тіаміном. Ці дані будуть корисними у з'ясуванні некоензимних функцій вітаміну B1.

  Повний текст PDF - 621.486 Kb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"