Протеїни TRPC4 формують рецепторкеровані катіонні канали, які активуються синергічною дією на M₂- та M₃-ацетилхолінові рецептори, відповідно пов'язані з G_q/11- та G_i/o-протеїнами. Ці канали широко експресовані в мозку та гладеньких м'язах, де вони виконують численні функції, в тому числі забезпечуючи контроль вивільнення ГАМК із дендритів та холінергічне збудження гладеньких м'язів. Біофізичні властивості струмів через TRPC4-канали, індукованих у клітинах миші прямою дією ГТФgammaS, залишаються великою мірою невідомими. Тому автори досліджували ці канали в міоцитах тонкого кишківника миші, в яких спостерігається значний катіонний струм, опосередкований TRPC4 та названий mI_CAT. Порівняно властивості даного струму з властивостями краще вивченого mI_CAT у міоцитах морської свинки. Незважаючи на те, що катіонні струми після аплікації карбахолу за потенціалу -50 мВ (тобто за значення, близького до нормального потенціалу спокою в цих клітинах) були дуже подібними, вплив внутрішньоклітинного кальцію на відкривання досліджуваних каналів під час відведення mICAT у миші був відсутнім. Швидкість зміни мускаринової катіонної провідності, котра є визначальним фактором щодо потенціалзалежної поведінки каналів, у двох згаданих видів гризунів була практично ідентичною. Спостерігалися помітні розбіжності значень негативних потенціалів, за яких струм досягав максимуму, але максимальні щільності струмів були подібними. Найбільші відмінності було виявлено в кінетиці потенціалзалежної релаксації mI_CAT, котра у миші була значно швидшою. У вказаних видів гризунів використовуються дві відмінні стратегії підвищення вірогідності відкритого стану досліджуваних каналів у разі активації G-протеїнів. Середнє значення часу відкритого стану у миші було значно меншим у порівнянні з відповідним показником у морської свинки (15,1 ± 5,2 мс, n = 8, vs 80,0 ± 19,7 мс, n = 9; P < 0,01). Відповідному миші миттєва частота відкривань каналів була значно вищою, ніж у морської свинки (154,1 ± 18,8 с^-1 vs 70,2 ± 7,3 с^-1; P < 0,001). Ці функціональні різниці розглядаються як наслідок структурних розбіжностей відповідних послідовностей амінокислотних залишків у білках ТКРС4 двох вказаних видів гризунів. Дані розбіжності в основному сконцентровані в цитозольних C-закінченнях первинних послідовностей протеїнів TRPC4.

  Повний текст PDF - 536.654 Kb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"