Вивчено вплив катіонів та аніонів на активність alpha-амілази Achromobacter sp. 7a. Показано, що досліджений фермент стійкий до дії більшості аніонів, однак чутливий до ряду катіонів. Найбільш суттєвий інгібувальний вплив на активність alpha-амілази Achromobacter sp. 7a виявили іони Hg<^>2+, Al<^>3+, Fe<^>3+, Cu<^>2+ і Ag<^>+. Зниження активності alpha-амілази Achromobacter sp. 7a за присутності етилендіамінтетраацетату й етиленглікольтетраацетату свідчить про наявність у її структурі іонів металу. Суттєву роль у функціонуванні даного ферменту відіграють карбоксильні і сульфгідрильні групи, про що свідчить його інгібування 1-[3-(диметиламіно)пропіл]-3-етилкарбодіімід метіодидом і n-хлормеркурібензоатом відповідно. alpha-Амілаза Achromobacter sp. 7a не містить в активному центрі імідазольну групу гістидину, на відміну від більшості відомих глікозидаз. Досліджений фермент виявив високу стійкість до Твіну-20, сечовини і пероксиду водню, що робить його конкурентноспроможним з раніше описаними alpha-амілазами.Вивчення впливу катіонів та аніонів на активність alpha-амілаз Aspergillus flavus var. oryzae і Bacillus subtilis показало, що досліджені ферменти чутливі до більшості катіонів, але стійкі до дії аніонів. Найбільш суттєвий інгібуючий вплив на активність alpha-амілази A. flavus var. oryzae виявили іони Al<^>3+ і Fe<^>3+, в той час як на активність alpha-амілази B. subtilis - іони Hg<^>2+, Cu<^>2+ і Fe<^>3+. Пригнічення активності alpha-амілаз A. flavus var. oryzae та В. subtilis за присутності етиленглікольтетраацетату свідчить про наявність у їх структурі іонів металів. Важливу роль у ферментативному каталізі обох ензимів відіграють карбоксильні групи, про що свідчить їх інгібування 1-[3-(диметиламіно)пропіл]-3-етилкарбодіімід метіодидом. Про ймовірну участь сульфгідрильних груп у функціонуванні alpha-амілази B. subtilis свідчить її інгібування n-хлормеркурібензоатом, N-етилмалеімідом і сульфітом натрію. На відміну від більшості глікозидаз, досліджені ензими не містять в активному центрі імідазольну групу гістидину.

  Повний текст PDF - 409.601 Kb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"