Аденозин-5'-фосфосульфат (АПС) редуктаза та кінетичні властивості цього ферменту кишкових сульфатвідновлювальних бактерій Desulfovibrio piger Vib-7 і Desulfomicrobium sp. Rod-9 ніколи не були добре охарактеризовані й досі недосліджені. Досліджено активність дисиміляційної АПС-редуктази у безклітинних екстрактах кишкових відновлювальних бактерій D. piger Vib-7 і Desulfomicrobium sp. Rod-9, виконано кінетичний аналіз реакції досліджуваного ферменту. Використано мікробіологічні, біохімічні та біофізичні методи досліджень, а також застосовано статистичну обробку результатів; одержані результати порівняні з даними літератури. Досліджено активність дисиміляційної АПС-редуктази сульфатвідновлювальних бактерій, виділених з кишечника людини. Найвища активність цього ферменту (0,34 +- 0,029 <$E roman {U~times~мг sup -1}> білка) виміряна у безклітинному екстракті, одержаного з клітин D. piger Vib-7, а ніж зі штаму Desulfomicrobium sp. Rod-9 (0,22 - 0,018 <$E roman {U~times~мг sup -1}> білка). Визначено оптимальну температуру (+35 C) і pH (8,0) для реакції досліджуваного ферменту. Проведено аналіз кінетичних властивостей бактеріальної АПС-редуктази. Досліджено активність АПС-редуктази, початкову (миттєву) швидкість реакції і максимальну швидкість АПС-редуктазної реакції в обох бактеріальних штамів D. piger Vib-7 і Desulfomicrobium sp. Rod-9. Визначено константи Міхаеліса для ферментативної реакції (4,33 +- 0,47 і 3,57 +- 0,32 мМ для D. piger Vib-7 і Desulfomicrobium sp. Rod-9, відповідно). Результати досліджень можуть бути перспективними для з'ясування етіологічної ролі цих бактерій у розвитку запальних захворювань кишечника людини і тварин.Досліджено активність супероксиддисмутази безклітинних екстрактів Desulfovibrio piger Vib-7 і Desulfomicrobium sp. Rod-9, виділених з товстого кишечника людини, і проведено аналіз кінетичних властивостей ензиматичної реакції. Використано мікробіологічні, біохімічні, біофізичні методи досліджень і методи статистичної обробки результатів. Досліджено питому активність супероксиддисмутази сульфатвідновлювальних бактерій. Показано вплив різної температури, pH та концентрації субстрату на активність досліджуваного ензиму. На основі експериментальних даних, проведено аналіз кінетичних властивостей супероксиддисмутази досліджуваних бактеріальних штамів. Розраховано початкову (миттєву) швидкість реакції (V0), максимальну швидкість ензиматичної реакції (Vmax), і константи Міхаеліса (Км) реакції супероксиддисмутази для обох штамів. Кінетичні параметри реакції супероксиддисмутази обох штамів бактерій статистично не відрізнялися. Одержані дані про вплив оптимуму pH (7,5 - 9,5) на активність ферменту узгоджуються зі значенням pH у товстому кишечнику людини. Ці умови забезпечують інтенсивний ріст бактеріальних штамів, процес дисиміляційного відновлення сульфату і, відповідно, накопичення гідроген сульфіду у кишечнику.

  Повний текст PDF - 1.339 Mb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"