Мета роботи - дослідження субстратної специфічності серинової лужної пептидази Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324. Для вивчення субстратної специфічності використано білки: казеїн, еластин, фібрин, фібриноген, колаген, желатин, гемоглобін. Визначення первинної субстратної специфічності проведено, використовуючи синтетичні хромогенні субстрати. Максимальну швидкість (Vmax) та константу Міхаеліса (Km) визначено за методом Лайнуївера-Берка із кривої залежності швидкості ензимної реакції від концентрації субстрату, побудованою за методом подвійних обернених величин в координатах (1/V-1/[S]). Показано, що ензим має субстратну специфічність, подібну до протеаз субтилізинового типу, що визначається здатністю гідролізувати специфічні хромогенні субстрати Z-Ala-Ala-Leu-pNa і Z-Gly-Gly-Phe-pNa, а також володіє естеразною активністю. Кінетичні параметри реакції гідролізу специфічного субстрату еластаз N-succinyl-Ala-Ala-Ala-pNa складають 0,83 мМ (Km) і 20,1 <$E roman {ммоль~cdot~мл sup -1~cdot~хв sup -1}> (Vmax). Здатність еластолітичної пептидази B. thuringiensis ІМВ В-7324 гідролізувати широкий спектр нативних білків фібрилярної і глобулярної природи обумовлена її специфічністю щодо залишків гідрофобних амінокислот і аланіну, лейцину, фенілаланіну. За кінетичними параметрами виділений ензим не поступається панкреатичній еластазі та є перспективним для практичного застосування.

  Повний текст PDF - 1.223 Mb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"