Вивчено субстратну специфічність очищеної пептидази 2 Вacillus thuringiensis ІМВ В-7324. Для вивчення субстратної специфічності пептидази 2 використано білки: еластин, фібрин, фібриноген, колаген і казеїн. Визначення оптимальних співвідношень ензим-субстрат проводили за допомогою повного двофакторного досліду. Спорідненість (константу Міхаеліса, Km) до субстратів пептидази 2 B. thuringiensis IMB B-7324 визначали за методом подвійних обернених величин в координатах Лайнуївера-Берка (1/v0-1/[S]). Для обчислення та графічного представлення результатів повного двофакторного експерименту використовували метод стрімкого сходження (метод Бокса-Уілсона) та комп'ютерну систему аналізу даних STATISTICA 8.0. Дослідження гідролізу нативних білкових субстратів пептидазою 2 В. thuringiensis ІМВ В-7324 показало, що ензим здатний розщеплювати фібрин, фібриноген, казеїн і колаген. Для ефективного гідролізу білків за результатами повного двофакторного досліду (ПФД) було встановлено оптимальні співвідношення концентрацій ензиму і субстратів: 1 мг пептидази 2 здатен розщеплювати 54 мг фібрину, 67 мг фібриногену, 25 мг казеїну і 49 мг колагену. Показано, що досліджуваний ензим виявляє вищу спорідненість до фібрину і казеїну, для яких значення константи Міхаеліса Km становить 1,1 - 1,25 мг, відповідно. Пептидаза 2 B. thuringiensis ІМВ В-7324 характеризується вищою специфічністю щодо фібрину і фібриногену, ніж до казеїну і колагену, проте більшою спорідненістю до фібрину і казеїну.

  Повний текст PDF - 1.25 Mb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"