Пептидазу Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 виділено із супернатанта культуральної рідини за допомогою методів послідовного фракціонування сульфатом амонію (60 % насичення), іонообмінної хроматографії та гель-фільтрації на TSK-гелях - Toyoperl HW-55 і DEAE 650(M). Питома еластазна (442 од-мг протеїну<^>-1) і колагеназна (212,7 од-мг протеїну<^>-1) активність очищеного ензимного препарату була відповідно в 8,0 і 6,1 разу вищою у порівнянні з супернатантом культуральної рідини. У цьому випадку вихід пептидази за еластазною активністю сягав 33,5 %, за колагеназною - 30,1 %. Показано, що ензим є сериновою металозалежною лужною пептидазою з Мм ~ 37 кДа. Максимальний гідроліз еластину та колагену відбувається за оптимальних значень рН - 8,0 і температури - 40 і 50 <^>oC відповідно. Показано високу стабільність очищеного препарату у разі рН від 7,0 до 10,0 і 40 - 50 <^>oC протягом 2 год.

  Повний текст PDF - 3.503 Mb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"