Очищення і фізико-хімічні властивості пептидази Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324 з еластазною і фібринолітичною активністю

Мацелюх, О. В.; Нідялкова, Н. А.; Варбанець, Л. Д.

Розроблено схему виділення і очищення пептидази Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324, яка включає осадження сульфатом амонію та хроматографію на нейтральних і заряджених TSK-гелях. Встановлено, що ензим виявляє специфічність щодо еластину і фібрину. Молекулярна маса його - 26 кДа. Показано, що ензим є сериновою лужною пептидазою, оптимуми рН гідролізу еластину і фібрину становлять 9,0 і 10,0 відповідно. Температурний оптимум гідролізу еластину - при 40 <$E symbol Р>C, а фібрину - 50 <$E symbol Р>C. Показано високу стабільність очищеного препарату в діапазонах рН і температур. Встановлено стабілізуючий вплив на активність пептидази катіонів цинку в концентрації 1 мМ і інгібуючий вплив майже всіх досліджених катіонів двовалентних металів. Досліджувані аніони на активність ензиму практично не впливають, за винятком хлоридів і ацетатів, які знижують її в середньому на 20 %, і фосфат-аніонів, що на 15 - 30 % підвищують його активність.


	Наукова періодика України		Ukrainian Biochemical Journal