Предложен метод выделения транскетолазы из печени крыс с использованием ионообменной хроматографии и субстратной элюции энзима. Представлены экспериментальные данные по регуляции активности транскетолазы (ТК) с участием тиаминпирофосфата (ТПФ) и его антикоэнзимных аналогов. Исследована кинетика диссоциации холо-ТК (при рН 5,0 и 4,0) и реактивации апо-ТК при широком варьировании концентрацией ТПФ, а также его производными, обладающими антикоэнзимными свойствами. Диссоциация холо-ТК на апоэнзим и коэнзим (при указанных значениях рН) характеризуется выраженной двухфазностью изменения активности: активность энзима снижается преимущественно в быстрой фазе, а в медленной - оставшиеся 20 - 30 %. Установлена неидентичность активных центров энзима по связыванию ТПФ апотранскетолазой. Величины Кm для ТПФ к первому и второму активному центру равнялись 0,3 - 4,5 и 1,3 - 19,7 мкМ соответственно.

  Повний текст PDF - 992.28 Kb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"