Проведен анализ взаимодействия тромбина с синтетическими пептидными субстратами и ингибиторами, различающимися гидрофобностью и объемом бокового заместителя аминокислоты, локализованной в подцентрах субстрата Р2 и Р3. Оценены кинетические параметры индивидуальных стадий энзимного процесса (Ks, k2, k3). Показано, что скорость стадий ацилирования и деацилирования энзимной реакции снижается с увеличением гидрофобности заместителя в Р2 и Р3, а сродство пептида к энзиму возрастает. Для оценки гидрофобности соединений рассчитаны LogP и проведено сравнение этих значений со значениями Ki. Cравнительный кинетический анализ Z-Arg-OMe и его незаряженного аналога Z-Cit-OМe показал, что при отсутствии гидролиза незаряженного аналога он ингибирует гидролиз тромбином заряженного аналога. Эти исследования подтверждают важность гидрофобных остатков в структуре ингибиторов тромбина.