Нещодавно виявлено фосфорилювання адаптера ендоцитозу ITSN2, що забезпечує впізнавання цього білка SН2-доменами білків, залучених до передачі мітогенного сигналу. Мета роботи - перевірити, чи має взаємодія ITSN2 з SН2-вмісними білками тканиноспецифічний характер. Використано методи: передбачення мотивів взаємодії in silico, експресія білків у бактерійній системі та культурі клітин ссавців, преципітація з використанням білків, злитих з GST. Дані фосфопротеомних досліджень свідчать про фосфорилювання тирозинових залишків гомолога ITSN2 миші, білка Ese2. За допомогою сервісу Scansite у складі Ese2 передбачено мотиви взаємодії з доменами SH2 білків Fyn, Abl1, PLCg1 і PI3KR1. Порівняння послідовностей інтерсектинів людини та миші показало консервативність передбачених мотивів. Одержано злиті з GST домени SH2 білків Fyn, Abl1, PLCg1 і PI3KR1, які використано для преципітації білка Ese2 з лізатів мозку, легень і серця миші. Зв'язування Ese2 з доменами SH2 білків Fyn і PLCg1 спостережено в усіх досліджених тканинах, тоді як домени SH2 білків Abl1 і PI3KR1 упізнавали Ese2 лише в легенях та серці. Диференційне впізнавання Ese2/SH2 у тканинах дозволяє припустити, що тканиноспецифічне фосфорилювання регулює специфічне зв'язування адапторного білка Ese2 з сигнальними молекулами.