Сучасні методи багатокутового світлорозсіювання в поєднанні зі швидкісною хроматографією білків і лазерною кореляційною спектроскопією дають досить детальну інформацію про розподіл білкових частинок у розчині, їх розмір і молекулярну масу. Дані, отримані під час дослідження кінази легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів, свідчать про те, що цей білок існує в розчині як рівноважна суміш олігомерних, димерних і мономерних часток у кількісному співвідношенні 2, 53 та 45 вагових % відповідно. На виході з гель-фільтраційної колонки рівновага значно зсунута в бік олігомерних форм кінази і час переходу до рівноважного стану становить приблизно 10 хв. Димер кінази має стрижнеподібну структуру з середньоквадратичним радіусом (СКР) близько 22 нм. Для олігомеру СКР складає приблизно 80 нм. Його структуру можна зобразити у вигляді спірального кільця з 10 витків з 10 молекулами кінази на виток. Структуру олігомеру добре описують також стрижне- або спіралеподібні моделі з шістьма молекулами, розміщеними вздовж лінії або витягнутої спіралі. Приблизно 17 таких шестимолекулярних елементів утворюють паралельно асоційовані агрегати. Попередні дослідження показали, що низка інших білків також існує в розчині як рівноважна суміш мономерів і надмолекулярних структур з тривалим часом життя.