Проведено дизайн, синтез і дослідження як інгібіторів p53/MDM2 взаємодії шести нових "степлених" фотоконтрольованих пептидоміметиків - аналогів відомого інгібітора pDI. Фотоконтролю активності пептидоміметиків досягнуто завдяки введенню в їх молекули фрагмента діарилетену, здатного до фотоізомеризації. Встановлено, що з'єднання амінокислотних залишків у лінійному прекурсорі в положеннях i,i+7 діарилетеновмісним лінкером є оптимальним для отримання активних фотоконтрольованих інгібіторів. Константи інгібування протеїну MDM2 деяких отриманих пептидоміметиків сягали значень кількох наномолів, що ставить їх в один ряд із найбільш активними відомими на цей час інгібіторами p53/MDM2 взає модії. Перспективним є подальше дослідження отриманих сполук як засобів терапії захворювань на рак.

Досліджено будову та транспортні властивості трансмембранного протеїну білітранслокази, клітинопроникних пептидів із наночастинами та світлочутливих "степлених" пептидів, здатних до фотоперемикання, встановлено основні принципи їх використання для транспорту вантажів усередину еукаріотичних клітин. Використовуючи метод ЯМР і молекулярну динаміку, вивчено структуру і властивості у модельних міцелярних середовищах, що мімікрують мембрану, четвертого трансмембранного сегмента протеїну білітранслокази TM4. Проведено дослідження внутрішньоклітинної доставки наночасток на основі SiC. Розроблено й експериментально перевірено гіпотезу про те, що, застосовуючи клітинопроникні пептиди, можна здійснити інтерналізацію наночастинок як у клітини, що діляться, так і в клітини, що не діляться. Розроблено дизайн і проведено синтез світлочутливих "степлених" пептидів, здатних інгібувати взаємодію p53-MDM2. Одержані сполуки досліджено за допомогою КД-спектроскопії та виміряно їх інгібуючу активність до протеїну MDM2. Для покращення клітинної проникності пептидоміметики модифіковано введенням залишку аргініну в різні положення пептидного ланцюга. Показано, що подібні пептидомиметики є перспективними кандидатами у ліки для фотодинамічної терапії онкозахворювань.