Макромолекули бичачого сироваткового альбуміну взаємодіють у карбонільниx групах з віцинальними, а у імідних - з ізольованими гідроксильними групами поверхні кремнеземів. Поведінка гемінальних гідросильних груп поверхні відносно адсорбції альбуміну є характерною для одиничних адсорбційних центрів. Оцінено їх кількість на поверхні кварцу. Внаслідок взаємодії в системі кремнезем - глобулярний білок змінюється його вторинна структура - кількість alpha-спіралей зменшується, на поверхні з'являються витягнуті beta-ділянки, що призводить до зміни третинної глобулярної структури альбуміну. Показано, що його макромолекули адсорбуються на поверхні кремнеземів у нахиленому положенні.

Впервые изучены особенности ионообразования под воздействием лазерного излучения в условиях MALDI-TOF-масс-спектрометрии гликозилированного белка тромбина и родственных протеаз: трипсина и химотрипсина. Показано, что трипсин и химотрипсин ионизируются в форме молекулярных ионов с массами 23 800 и 25 660 Да соответственно. Молекулярный ион тромбина зарегистрирован не был; в масс-спектре тромбина обнаружены три основных осколочных иона с массами 9951, 10 230, 11 982 Да. Высказано предположение относительно принадлежности указанных фрагментов к пептидным и гликопептидным осколочным ионам, образовавшимся в результате разрыва связи в районе Asn60G под воздействием лазерного излучения в условиях MALDI-TOF-масс-спектрометрии.

  Скачати повний текст

Розглянуто основні питання про будову та функції білків. Висвітлено історію відкриття та дослідження білків, описано їх хімічну будову, структурну організацію, фізико-хімічні властивості та функції. Наведено методи дослідження білків, пептидів, амінокислот та їх функціональних груп. Увагу приділено сучасним методам якісного та кількісного аналізу білків, фракціонуванню та виділенню протеїнів, визначенню молекулярної маси білків, дослідженню їх структури молекул та вуглеводних компонентів глікопротеїнів.

Вивчено можливості використання даних про заборонені значення двогранних кутів між хімічними зв'язками білкових молекул в основаних на методах мінімізації енергії підходах до передбачення структури білків генерування просторового положення кожної амінокислоти амінокислотного ланцюга для зменшення кількості варіантів білкових структур, які треба генерувати та обчислювати їх енергію. Досліджено переваги використання біофізичних фільтрів в основаних на методах мінімізації енергії підходах до передбачення структури білків. Наведено результати огляду і порівняльного аналізу різних біофізичних фільтрів, які використовуються для скорочення часу комп'ютерних підрахунків за рахунок виключення перед етапом обчислення енергії з розгляду тих варіантів білкових структур, які несхожі зі структурами існуючих у природі білків.

Методом ІЧ-спектроскопії досліджено вплив природи поверхні високодисперсних оксидів (кремнезему А-300, титано- та алюмокремнеземів) на адсорбцію білка бичачого сироваткового альбуміну (БСА) при різних значеннях рН розчину (2,5, 4,8, 7,0). За даними аналізу ІЧ-спектрів встановлено, що при рН 4,8 (ізоелектрична точка БСА) у всіх випадках процес супроводжується утворенням сильного водневого зв'язку між вільними силанольними групами поверхні та карбоксильними і аміногрупами адсорбованого білка. Зниження величини граничної адсорбції для білка при рН 2,5 та 7,0 для кожного з оксидів та ступеня покриття їх поверхні БСА свідчить про залежність процесу від особливостей структури оксиду та рН. На підставі аналізу смуг поглинання амід I та амід II в ІЧ-спектрах оксидів з адсорбованим альбуміном розглянуто зміни в просторовому розташуванні білка на поверхні твердої фази залежно від рН.

Исследовано влияние модифицирующих добавок электролита и гидротропа на взаимодействие додецилсульфата натрия с белками в водных растворах. Установлен характер изменения степени дисперсности растворов овальбумина, казеина и бычьего сывороточного альбумина в присутствии додецилсульфата натрия, салициловой кислоты и хлорида натрия при варьировании концентрационных и температурных условий. Показано разнонаправленное влияние салициловой кислоты и хлорида натрия на размеры формирующихся в мицеллярных растворах агрегатов. Высказано предположение о механизме мицеллярно-экстракционного концентрирования белков гидротроп-модифицированными фазами на основе додецилсульфата натрия.

Метод радиоактивных индикаторов применен для исследования поведения глобулярных белков (лизоцим, сывороточный альбумин человека) и гуминовых кислот угля (Powhumus) в системах вода/масло и вода/графен. Используемые меченые тритием биополимеры получены с помощью метода термической активации трития. Изотермы адсорбции биологических макромолекул на поверхности раздела вода/графен и межфазной границе вода/масло найдены с помощью жидкостной сцинтилляционной спектрометрии трития в традиционном варианте и в варианте метода сцинтиллирующей фазы соответственно.

Індекс рубрикатора НБУВ: Г297.3

Рубрики:

Білки

Шифр НБУВ: Ж16871 Пошук видання у каталогах НБУВ 

Досліджено механізм набухання кератину у водному розчині тіогліколевої кислоти. Одержано рентгенівські рефлектограми та ІЧ-спектри, залежність акустичного модуля від статичного напруження для ненабухлого та набухлого кератину. На базі експериментальних даних встановлено, що у разі набухання кератину молекули тіогліколевої кислоти розташовуються у внутрішньофібрилярних невпорядкованих областях, приводячи до орієнтації спіральних сегментів. У цьому випадку між орієнтованими сегментами виникають нові дисульфідні зв'язки, які фіксують новоутворену структуру.

Зазначено, що майже всі реакції білків демонструють відхилення від простої поведінки в межах стандартної (біо)хімічної кінетики. Це зумовлено виключною структурною лабільністю білкових макромолекул, зазвичай не менш важливою для ефективності реакції, ніж властивості активного центру. Розкриття механізмів структурної регуляції наштовхується на значні труднощі з огляду на їх прихований характер, оскільки сучасні експериментальні та обчислювальні засоби ще далеко не достатні для одночасного моніторингу перебігу реакції та супутніх конформаційних змін, сліди яких доводиться розшифровувати тільки з кінетики реакції. Тим не менш, можливо дійти до надійних висновків щодо функціонування білків і характеру їх структурної релаксації за допомогою наведеного зручного та обчислювально доступного підходу.

Індекс рубрикатора НБУВ: Г297.31-2 + Е0*725.111.4*042

Рубрики:

Ферменти

Загальна біологія

Шифр НБУВ: Ж72108 Пошук видання у каталогах НБУВ 

The formation of biomolecular functional structures near the charged gold surface is studied by using the method of surface plasmon resonance. The pair STI-T (soybean trypsin inhibitor - trypsin) is used as a model. It is shown that the preliminary modification of the surface by thiocyanate, generating the effective negative charge on the surface, allows one to immobilize STI molecules orientedly depending on the charge state of superficial amino acid residues. A change of the charge of only one histidine molecule at the acceptor site has a defining significance.

The use of micelles of a zwitterionic surfactant cetyldimethylammoniumpropansulfonate (CDAPS) allowed us to accomplish the cholinesterase hydrolysis of hydrophobic substrates - diacetylfluorescein (DAF) and dibutyrylfluorescein (DBF). The CDAPS micelles are found to stabilize the native structure of the enzyme. This markedly extends the temperature and pH regions, and enhances the hydrophobic enzyme - substrate interactions. The obtained pH-dependence of the DAF and DBF enzymatic hydrolysis rate differs from those for other substrates in aqueous solutions.

Індекс рубрикатора НБУВ: Г297.3 + Е0*725.111.4

Рубрики:

Білки

Загальна біологія

Шифр НБУВ: Ж22412/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Досліджено квантово-хімічні властивості молекул каптоприлу й лізиноприлу. Каптоприл і лізиноприл мають різні квантово-хімічні та квантово-фармакологічні властивості. Одержані результати мають важливе значення під час аналізу первинної фармакологічної реакції інгібіторів ангіотензинперетворюючого ферменту.

Індекс рубрикатора НБУВ: Г297.31 + Е0*725.111.4-604.2

Рубрики:

Ферменти

Загальна біологія

Шифр НБУВ: Ж22412/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Індекс рубрикатора НБУВ: Г297.31 + Г585

Рубрики:

Ферменти

Мембранні процеси

Шифр НБУВ: Ж22412/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Індекс рубрикатора НБУВ: Г297.3-27 + Е303.33

Рубрики:

Білки

Шифр НБУВ: Ж22412/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Побудовано структурну модель фібрилярних білкових волокон, особливістю якої є існування, окрім кристалічних і невпорядкованих міжфібрилярних, ще й невпорядкованих внутрішньофібрилярних областей. Вперше визначено структуру даних областей біоволокон. Показано, що в них міститься значна кількість супервакансій, концентрація яких сягає декількох відсотків. Встановлено, що у кератинових волокнах внутрішньофібрилярні невпорядковані області мікрофібрили містять два домени, утворені складчастими ланцюгами, жорсткі сегменти яких розташовані перпендикулярно до осі фібрили, а у внутрішньофібрилярних областях фіброїнових волокон жорсткі ланцюги мають певну ступінь орієнтації у напрямку осі фібрили. Розроблено фізичні механізми взаємодії розчинів тіогліколевої кислоти та лаурилсульфату натрію із кератиновими волокнами та лужного розчину із фіброїновими волокнами на основі одержаних експериментальних даних і запропонованої структурної моделі фібрилярних білків.