Створено й апробовано нову методику числового аналізу частотних характеристик валентних коливань карбонільних груп потрійноспіральних колагенових структур, в якій враховано первинну послідовність поліпептидних ланцюжків, резонансні взаємодії коливальних дипольних моментів переходу, а також наявність пептид-пептидних водневих зв'язків та зв'язків типу пептид-вода. Розраховано частоти компонент тонкої структури смуги Амід I у коливальних спектрах політрипептидів, що моделюють різні за амінокислотним складом ділянки природного колагену, та виконано віднесення компонент смуги Амід I в експериментальних ІЧ та Раман спектрах poly (Gly - Pro - Pro) та колагену. Визначено кількість молекул води, що входять до складу різних за типом та енергіями зв'язування шарів гідратної оболонки модельного колагенового політрипептиду poly (Gly - Pro - Pro), чистого та мінералізованого, та колагену у плівці та у водному розчині, визначено величини ентальпії гідратації. Встановлено взаємозв'яки між процесом утворення гідратної оболонки та конформаційними перебудовами потрійної спіралі колагену. Вперше експериментально й теоретично одержано величину ентальпії пептид-пептидних водневих зв'язків у політрипептиді poly (Gly - Pro - Pro) та колагені. Визначено енергетичні внески пептид-пептидних водневих зв'язків і гідратації у загальну енергію стабілізації потрійної спіралі колагену та модельного колагенового політрипептиду poly (Gly - Pro - Pro).

  Скачати повний текст